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在美國ASMS大會上,添加了ion mobility維度的4D蛋白質組學技術成為了焦點。繼2018年底,Matthias Mann從硬件革新的角度闡釋了其巨大的潛力之后[1],今年5月27日同樣來自馬普研究所的Jurgen Cox組發表了關于4D label-free的shotgun定量方法,通過四維對齊的方式顯著減少了missing value,并提高了定量的準確性[2]。僅僅幾天之后的5月31日,Matthias Mann和Reudi Aebersold組又聯合在bioRxiv上發布了新的數據非依賴采集的4D lable-free定量方式——diaPASEF[3],并在隨后的ASMS大會上進行了展示(圖1)。 圖1 在ASMS大會上關于4D label-free的diaPASEF方法的報告Shotgun(也被稱為DDA)是目前廣泛使用的蛋白質組學方法,隨著軟硬件技術的發展,其在檢測深度、通量和定量準確性方面都取得了巨大的進步,并在臨床樣本的分析中取得了諸多應用。然而, DDA方法因為其采集的隨機性導致了其在定量重復性上的巨大挑戰。相反,采用分段式采集的DIA的思路則解決了隨機性的問題,并在重復性上有著出色的表現。然而傳統DIA也有其本身的困境:其分段式采集導致了譜圖的復雜性極高,給后續的分析帶來巨大困難。縮窄采集窗口可以降低這種...
發布時間: 2019 - 06 - 14
多潛能性(pluripotency)是指高等植物細胞,在伴隨胚胎發育的同時逐漸喪失了發育成個體的能力,僅具有分化成有限細胞類型以及構建組織的潛能的特性。比如我們熟知的干細胞就是一種具有多潛能性的細胞。近日,美國國立衛生研究院的研究人員在國際專業學術期刊Cell Systems上發表了一篇采用多組學的分析方法揭示多潛能分期進展的動力學的文章。多潛能干細胞是高度動態和持續發展的,多潛能性的原始態(naive)和始發態(primed)這兩種狀態在之前已經被深入研究過,但是對兩者的中間狀態和轉換過程知之甚少。在本研究中,研究人員通過研究從原始態到始發態的多潛能性的胚胎干細胞的蛋白質組學、磷酸化蛋白質組學,轉錄組學和表觀基因組學,綜合性地分析了胚胎著床前到著床后胚層分化的多能態轉變動力學,結果發現磷酸化蛋白質組學具有快速、急性和廣泛變化的特點,且優先于其他三類組學的有序變化。通過本研究,研究人員對潛能性階段進展的多層控制提出了新的見解,并為調控潛能性狀態轉變的模型機制奠定了基礎。文獻精讀1. 胚胎干細胞多能性的多組學圖譜為了揭示蛋白質組學、磷酸化蛋白質組學,轉錄組學和表觀基因組學在從原始態(naive)到始發態(primed)多能性轉變過程中的時間動力學,有研究人員使用了一個先前驗證過的系統來誘導小鼠原胚胎干細胞(ESCs) 植入上胚層樣細胞(EpiLCs)。在由ESC到EpiLC...
發布時間: 2019 - 06 - 10
景杰學術/報道蛋白質組學為生命科學和醫學領域的進步起到了巨大的推動作用,但傳統的蛋白質組學技術仍面臨著檢測通量和定量穩定性等方面的諸多挑戰,而這些挑戰終于在近期迎來了方法學上的重大突破。2018年12月蛋白質組學領域頂級期刊MCP在線發表了德國馬普生化研究所所長、世界著名蛋白質組學專家Matthias Mann教授最新的研究成果。該文章介紹了基于PASEF的timsTOF Pro質譜系統,該質譜采用了專有捕獲離子淌度(TIMS)技術,能實現更高速度、更高靈敏度、更強大的4D蛋白質組學分析,展現了其在蛋白質組學領域的強大功能和廣泛應用前景。Graphical Abstract蛋白質組學研究對于理解生理條件下生命過程以及病理條件下疾病發生發展都具有非常重要的意義。Bottom-up蛋白質組學實驗流程主要包括前期的樣品制備、酶解肽段、色譜分離、質譜檢測、生信分析。在質譜檢測過程中,由于蛋白質組的復雜程度極高,而儀器的掃描速度有限,因此只能選擇相對強信號的離子進行檢測,但這個過程存在一定的隨機性并且會影響后續鑒定的蛋白通量。盡管有研究表明在哺乳動物蛋白組研究上能夠實現蛋白組的深度覆蓋,但這個過程需要耗費大量的實驗投入包括樣品制備和檢測時間。同時,色譜分離中的共洗脫肽段也進一步加大了分析的難度,也使得許多低豐度蛋白信號被掩蓋而無法檢出。和基因組以及轉錄組技術相比,蛋白質組技術由于質...
發布時間: 2019 - 05 - 16
景杰學術/解讀我們將每周推送與蛋白質組學、翻譯后修飾等相關文章的盤點與概覽。內容涵蓋精準醫學、表觀遺傳學與組蛋白修飾、外泌體、植物蛋白質組學等方面。歡迎關注!外泌體是近年的研究熱點,在生命機理研究與臨床醫學運用中備受矚目。今天給大家帶來近期外泌體蛋白組學研究的熱點文章!第一篇為今年1月發表在Nat commun雜志的,揭示了外泌體誘騙B細胞來保護腫瘤的調控機制。第二篇為Nano Letters報道,復旦大學研究團隊運用蛋白質組學技術,開發用于靶向RA的巨噬細胞衍生的微囊泡包被的納米顆粒給藥系統。第三篇文章介紹了北京蛋白質組研究中心錢小紅教授團隊基于磷脂雙層和TiO2之間特異性相互作用開發出簡易血清外泌體分離新策略。第四篇發表在Oncogene,運用蛋白組學揭示缺氧誘導的腫瘤外泌體促進癌癥發展的分子機制。精選01Nat Commun:王牌特工!外泌體誘騙B細胞來保護腫瘤在大多數腫瘤類型中都有發現B細胞相關的自身免疫應答,研究發現腫瘤分泌的外泌體可能對適應性和先天性抗腫瘤反應產生抑制作用,然而體液免疫反應在癌癥中的功能意義尚不清楚。近日Nature Communications報道發現外泌體是胰腺導管腺癌(PDAC)的B細胞靶點,可減弱針對腫瘤細胞的補體介導的細胞毒性。PDAC細胞外泌體的蛋白質組學分析研究人員通過對血漿源循環抗原抗體復合物、癌細胞系和血漿源外泌體的整合蛋白質組學分析(...
發布時間: 2019 - 04 - 17
特刊:世界自閉癥日原創:景杰學術2019年4月2日是第12個“世界自閉癥關注日”,今年的主題是“消除誤區·倡導全納”。今天我們為大家帶來的是近期蛋白質組學在自閉癥領域研究進展,讓我們共同期待各界對自閉癥的深入研究,并將有效的研究成果落到實處,真正惠及患者。看點01什么是ASD患者?自閉癥,又稱“兒童孤獨癥”,準確的說是孤獨癥譜系障礙(ASD,Autism Spectrum Disorder ),是一種先天腦部功能受損傷而引起的發展障礙,表現為社會性交流和溝通的障礙,重復刻板行為。根據世界衛生組織的統計表明,近年自閉癥在世界范圍內的發病率約為1.2%。在中國,自閉癥人群占人口總數的1%左右,當前中國自閉癥患者數量已超過1000萬,每年新增20萬病例,其中14歲以下的兒童超過300萬。研究顯示,ASD是一種致殘性很高的疾病,50%左右的孤獨癥患者社會功能嚴重受損,需要終生照顧和養護。這300萬名自閉癥兒童的家庭飽受著這種障礙的煎熬。看點02自閉癥是如何發生的?自閉癥是個“疑癥”,盡管這種疾病如此流行,但目前研究人員并不清楚誘發該疾病的原因以及如何有效治療該病。隨著蛋白質組學技術的發展及后基因組學時代的到來,自閉癥的研究逐漸從基因轉移到與疾病直接相關的蛋白質。運用蛋白質組研究自閉癥的思路多為首先運用組學分析尋找疾病相關的蛋白質,隨后研究分析導致疾病發生的分子機理,而這往往以蛋白...
發布時間: 2019 - 04 - 02
景杰學術/解讀編者按:描述細胞中蛋白質表達和活性的調控因子是生物學中最基本的研究課題之一。隨著蛋白質組和轉錄組分析技術的進步,人們開展了大規模的組學分析。人類蛋白質圖譜(Human Protein Atlas,HPA)計劃于2003年啟動,是由瑞典研究人員發起的大規模蛋白質研究項目,主要目的是繪制人體組織和細胞中表達基因編碼的蛋白位置。人類蛋白質圖譜計劃,來自HPA官方網站2017年12月1日,項目發布了第18版的人類蛋白質圖譜,圖譜由三個子地圖集組成,其中:組織圖譜包含有關mRNA和蛋白質水平的人類基因表達譜的信息,顯示蛋白質在人體所有主要組織和器官中的分布[1];細胞圖譜提供對細胞內蛋白質空間分布的高分辨率見解,顯示蛋白質在單細胞中的亞細胞定位[2];病理學圖譜基于對來自8,000名患者的數據的17種主要癌癥類型的分析,顯示蛋白質水平對癌癥患者生存的影響[3]。基于人類蛋白質組圖譜的研究幫助科學家對人類多種疾病的發病機制進行剖析和研究,然而現階段組學分析仍主要集中在單個(疾病)組織或單個組織的不同細胞類型上,而健康人體組織的相關研究尚未有報道。另外,目前已經從人類細胞和組織當中獲得了廣泛的mRNA表達圖譜,用來估算蛋白豐度。然而越來越多的證據顯示mRNA和蛋白質水平的相關性相當差,這可能與轉錄后以及翻譯后調控有關。為此,來自德國慕尼黑工業大學等多家合作單位的研究者分析了來自人類...
發布時間: 2019 - 03 - 06
解讀/景杰學術編者按:沙眼衣原體(Chlamydia trachomatis,Ctr)是一系列傳染病的病原體,與子宮頸癌和卵巢癌直接或間接相關,它可以作為人乳頭瘤病毒HPV感染的輔助因子,與宿主之間具有非常復雜的相互作用關系。上皮細胞間緊密相連,它們是一道嚴密的防線。間質細胞與上皮細胞相鄰,不同的是,它們組織松散,缺乏細胞連接和細胞極性。上皮間質轉化(Epithelial-mesenchymal transition, EMT) 通俗地理解為上皮到間質細胞的轉化,它賦予細胞轉移和侵襲的能力。上皮間質轉化(EMT)2019年1月,來自德國馬克斯普朗克感染生物學研究所的研究人員在國際專業學術期刊Cell Reports雜志上發表了一篇運用磷酸化修飾組學和轉錄組學揭示Ctr如何誘導宿主細胞發生上皮間質轉化,從而打開免疫“防火墻”的文章。 這篇研究不僅鑒定到很多之前未知的Ctr磷酸化蛋白和受Ctr調控的宿主磷酸化蛋白,全面的展示了宿主細胞總成分及核成分中Ctr應答性激酶網絡。此外還發現了包括ETS2抑制因子和原癌轉錄因子(TFs)在內的TFs在Ctr感染過程中發生磷酸化修飾,通過調控細胞運動與侵襲相關基因的轉錄誘導發生上皮間質轉化,為Ctr致病過程以及其他人類生殖道感染提供新的見解。 衣原體誘導宿主細胞的上皮-間充質轉化組學思路為了研究Ctr誘導產生...
發布時間: 2019 - 02 - 27
景杰編者按:AMPK是細胞內能量穩態的關鍵調控因子,盡管關于AMPK在細胞過程中的功能已被廣泛研究,但是AMPK是否還存在新的下游底物以及下游功能調控網絡對細胞命運以及疾病發生發展的影響?現在知道的并不完全。為了探究AMPK依賴的信號通路調控,來自美國德克薩斯大學MD安德森癌癥中心實驗放射腫瘤中心陳俊杰(Junjie Chen)研究團隊運用定量磷酸化蛋白質組學分析了AMPK野生型和AMPKα1/α2雙敲除的細胞系內的蛋白組變化,共鑒定到160個AMPK調控的磷酸化位點。進一步分析發現,AMPK可以在體內體外磷酸化一個新的底物蛋白ARMC10 S45位點。ARMC10過表達能夠促進線粒體分裂,但是ARMC10敲除能有效的抑制AMPK介導的線粒體分裂。 研究結果證明ARMC10是AMPK下游新的底物并參與到AMPK介導的線粒體分裂和融合的動力學調控過程中,為揭示AMPK調控細胞過程新的機制提供思路。研究成果于2019年1月10日在線發表在國際專業學術期刊Nature Communications上,是一篇運用質譜依賴的修飾組學技術尋找已知蛋白下游互作因子以及信號調控網絡與生理功能的經典范例。研究對象:AMPK依賴的信號通路調控實驗樣本:HEK293A, HEK293T and U2OS等腫瘤細胞系發表期刊:Nature Communications(IF=12.353)發表單...
發布時間: 2019 - 01 - 21
景杰生物/報道 編者按:生物體經歷日夜循環進化出晝夜節律生物鐘,使適當的細胞生理學活動發生在有利的時機,從而調節從睡眠到細胞代謝的一切活動。從真菌到動物,生物鐘的調節機制是非常保守的,其核心是轉錄翻譯的正負反饋環。而最近的研究證據表明存在晝夜節律調節的其它機制,包括由CSP-1組成的輔助回路對生物鐘核心潛在的代謝反饋調節。此外,之前的晝夜節律蛋白質組學檢測發現節律性蛋白質沒有相對應的節律性mRNAs,這些都充分表明表達的mRNAs與翻譯蛋白的不一致性。因此,只追蹤晝夜節律中mRNA水平的變化來揭示細胞內晝夜節律生物鐘對細胞功能的調控是片面且不可行的,我們還必須直接檢測蛋白質水平的變化。2018年12月26號,美國倫斯勒理工學院的Jennifer M. Hurley與達特茅斯蓋塞爾醫學院Jay C. Dunlap共同通訊在Cell Systems雜志發表題為“Circadian Proteomic Analysis Uncovers Mechanisms of Post-Transcriptional Regulation in Metabolic Pathways”的研究論文。作者利用脈孢菌作為模式生物,對其進行長時間、深度采樣,利用TMT-MS方法研究其晝夜節律的蛋白質組。結果表明節律性mRNA和蛋白的相關性僅為60%,再次突出了此過程中廣泛的轉錄后...
發布時間: 2019 - 01 - 16
景杰生物/報道 精準醫學行業的發展方興未艾,相關的研究進展不論在學術界、醫療界還是工業界中都備受矚目。盡管基因組測序技術的大規模應用在精準醫學領域取得了一定的成績,但是由于腫瘤本身的高度復雜性,人們越來越認識到僅僅依靠基因和轉錄層面的信息進行注釋是不夠的。隨著質譜技術的飛速發展,蛋白質組學技術在臨床方向的研究和應用正在成為精準醫學新的發展趨勢。2018年以來,在Cell、Cancer Cell、Nature Communications等一系列高水平期刊上發表了多篇臨床蛋白質組技術的重磅研究成果,預示了蛋白質組驅動的精準醫學時代的來臨。今年11月,Nature Reviews Clinical Oncology在線發表了一篇基于質譜的臨床蛋白質組學應用的綜述,進一步揭示了精準醫學大背景下蛋白質組學臨床應用的廣闊前景。這里,小編匯總了2018年重要的臨床蛋白質組研究工作,分為上篇:分子分型和預后評估、下篇:卵巢癌和乳腺癌專輯,供廣大讀者參考借鑒。臨床蛋白質組(上):分子分型和預后評估1.Nat Commun:我國學者利用蛋白質組學對胃癌進行分子分型并揭示潛在治療靶點2.Nat Commun:蛋白組學揭示口腔鱗癌基于表征蛋白的預后診斷模型3.Cancer Cell:蛋白組與修飾組聯合分析揭示成神經管細胞瘤分子分型4.Cancer Cell:磷酸化組學揭示E...
發布時間: 2019 - 01 - 02
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