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景杰生物助力青島農業大學丁兆堂組首次揭示茶樹感知銨營養的賴氨酸巴豆酰化修飾機制

發布時間: 2019-05-13
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已有研究表明茶樹是一種喜銨作物,但有關茶樹響應銨態氮的巴豆酰化修飾機制至今未見報道。賴氨酸巴豆酰化修飾(Crotonylation)參與轉錄調控并能夠改變蛋白質的理化性質,其在細胞過程中發揮著重要作用。青島農業大學丁兆堂教授團隊以一年生的青農3號茶樹品種為材料,對茶樹銨態氮缺乏/復供條件下非組蛋白巴豆酰化修飾的響應機制進行了探討。


景杰生物助力青島農業大學丁兆堂組首次揭示茶樹感知銨營養的賴氨酸巴豆酰化修飾機制


Western?Blotting分析表明茶樹葉片中的蛋白質普遍存在巴豆酰化修飾,而且巴豆酰化修飾水平在銨復供3小時和3天時具有明顯變化,這表明在銨復供后茶樹葉片中蛋白質發生了明顯的賴氨酸巴豆酰化修飾。


景杰生物助力青島農業大學丁兆堂組首次揭示茶樹感知銨營養的賴氨酸巴豆酰化修飾機制


該研究發現,在銨復供條件下,茶樹葉片中的971種蛋白質上存在2288個賴氨酸巴豆酰化修飾位點。其中,大多數巴豆酰化修飾蛋白位于葉綠體和細胞質中。與銨缺乏相比,在銨復供3小時和3天分別有120和151個巴豆酰化修飾蛋白差異表達。這些修飾蛋白主要參與茶樹初級代謝過程,如光合作用(PsbO、PsbP、Pbs27,PsaN、PsaF和FNR)碳固定(rbcs、TK、ALDO、PGK和PRK)和氨基酸代謝(SGAT,GGAT2,SHMT4和 GDC)


景杰生物助力青島農業大學丁兆堂組首次揭示茶樹感知銨營養的賴氨酸巴豆酰化修飾機制


通過對差異表達巴豆酰化修飾蛋白進行分析,發現這些蛋白質主要富集在巴豆酰化修飾介導的光合作用、碳固定和氨基酸代謝通路中,并形成密切的相互作用網絡。值得關注的是,大量發生了巴豆酰化修飾的酶,如Rubisco、TK、SGAT和 GGAT在蛋白水平上沒有顯著變化,但其活性卻顯著改變,這意味著巴豆酰化修飾在茶樹酶活性調節中具有重要作用。


該研究首次闡述了銨(NH4+)供應觸發茶樹中賴氨酸巴豆酰化的反應機制。論文發表在國際著名學術期刊《BMC Genomics》上,得到了山東省現代農業產業技術體系項目、山東省現代農業重大技術創新項目支持。碩士研究生孫健皓邱晨為論文共同第一作者,泰山學者特聘專家、山東省茶葉產業體系首席專家丁兆堂教授為論文的通訊作者。


通訊作者簡介

丁兆堂,博士,泰山學者特聘專家,二級教授,享受國務院特殊津貼專家,山東省有突出貢獻的中青年專家,山東省現代農業產業技術體系茶葉創新團隊首席專家,中國茶葉學會常務理事,山東省農業專家顧問團林果分團成員,山東省園藝學會茶學專業委員會主任委員,青島農業大學學術委員會委員,澳大利亞莫道克大學博士生導師,青島農業大學園藝學院碩士生導師,青島市茶葉學會理事長、青島市農業專家顧問團成員,《茶葉科學》、《山東農業科學》編委等。



參考文獻

Jian hao Sun,?et al.,?2019, Ammonium triggered the response mechanism of lysine crotonylome in tea plants. BMC Genomics.?

原文鏈接:?https://bmcgenomics.biomedcentral.com/articles/10.1186/s12864-019-5716-z


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